[Todos] Seminario DQIAyQF/ INQUIMAE, Lunes 17 de Abril, 13h

[sara elizabeth bari]

Seminarios del Dpto. de Química Inorgánica, Analítica y Química Física / INQUIMAE
FCEyN - Universidad de Buenos Aires
http://www.qi.fcen.uba.ar/es
1er. Cuatrimestre, 2006

Lunes 17 de Abril, 13 h
Aula de Seminarios del Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física, FCEyN, UBA
Ciudad Universitaria, Pabellón II, Piso 3
 

 

Lic. Marcelo Marti

Alumno de doctorado DQIAyQF/ UBA



      Estudio teórico y experimental de la relación estructura-función en hemoproteínas

 

Las proteínas con metaloporfirinas (hemoproteínas), presentan una gran diversidad de funciones. Participan en la catálisis de una gran variedad de procesos metabólicos del organismo. Intervienen en el transporte de oxígeno en  la sangre (hemoglobinas), en las reacciones de oxidación (citocromos, catalasa, peroxidasa, óxido nítrico sintetasa) y transducción de señales (guanilato ciclasa soluble, Fix-L) mediadas por ligandos diatómicos como el NO o el CO.  Este gran espectro de reactividades está determinado por las caracteristicas particulares de estructura terciaria de la proteína, en particular, los aminoácidos que interactúan directamente con el metal del sitio activo. Con el fin de elucidar el mecanismo de acción molecular de las HPs, en muchos casos se necesita conocer detalladamente su interacción con los gases diatómicos O2, NO y CO. Mas aún, recientemente se han identificado otras especies reactivas de nitrógeno como biológicamente relevantes, entre las cuales se encuentran principalmente el derivado reducido del NO, el ion nitroxilo NO- o su ácido conjugado el HNO, entre otros.  A lo largo del seminario les contaré como aportamos nuestro granito de arena a la comprensión del funcionamiento de las hemoproteínas. En particular, comentaré resultados respecto de la interacción entre porfirinas modelos y el HNO, y un estudio teórico de la interacción de la citocromo C´ con ligandos diatómicos.



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