[Todos] Seminario de Química Orgánica - 14 de Abril, 13 hs - Mario Galigniana

[Elizabeth Jares-Erijman]

*Seminario de Química Orgánica 2010*

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*       14 de Abril de 2010 **―** 13:00 horas*

*Aula de Seminarios *

*Departamento de Química Orgánica*

*Expositor: MARIO D. GALIGNIANA*

*Departamento de Química Biológica, FCEyN y Fundación Instituto Leloir*



*Título: Regulación de la distribución subcelular y la función biológica de
factores nucleares por heterocomplejos de chaperonas.***





*Resumen: En la célula, el heterocomplejo de chaperonas basado en la heat-shock
protein de 90-kDa, hsp90, posee múltiples factores que se le asocian y
disocian de manera dinámica. Entre ellos, se cuentan proteínas
caracterizadas por poseer secuencias de 34 aa organizadas en α-hélices
antiparalelas que se repiten en tándem, por lo que reciben el nombre
genérico de proteínas TPR (tetratricopeptide repeats). Es sabido desde los
años ’90 que estos complejos hsp90•proteína TPR participan en el plegado de
varias proteínas solubles, muchas de ellas involucradas en cascadas de
señales y en la regulación transcripcional. En nuestro laboratorio
encontramos que, además de la clásica función de chaperona en el plegamiento
proteico, las proteínas TPR regulan la localización subcelular de varios
factores nucleares tales como los receptores de esteroides, p53, HSF
(heat-shock
factor), NFkB, etc., así como la funcionalidad de los factores involucrados
en el transporte intracelular de proteínas solubles desde y hacia organelas
como la mitocondria, la translocación al núcleo a través del poro nuclear
mediada por nucleoporinas, el anclado a la matriz nuclear y el balance entre
la importación y exportación nuclear de receptores de esteroides. Esta
función tan amplia de los complejos hsp90•proteína TPR nos llevó al
subsiguiente estudio de su participación en procesos biológicos elementales
tales como la diferenciación celular, la apoptosis y la regeneración
neuronal.*

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