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Seminarios DQIAQF - INQUIMAE,  lunes 5 septiembre- 13 hs.

Aula de Seminarios INQUIMAE - DQIAQF
Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
Ciudad Universitaria - Pab. 2  -  Piso 3

“Control de calidad de plegado de glicoproteínas: una aproximación
experimental desde la biofísica y la biología celular.”
Dr. Julio J. Caramelo
Profesor Adjunto-Departamento de Química Biológica-FCEN-UBA
Investigador Adjunto-Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos
Aires-IIBBA-CONICET y Fundación Instituto Leloir
 El plegado de proteínas es un proceso muy complejo que fácilmente puede
caer en errores. Las células disponen de una enorme variedad de
chaperonas y enzimas accesorias que asisten a este proceso. Asimismo, el
estado de plegado de las proteínas es seguido por un estricto sistema de
control (QC), que asegura la calidad del producto final. El sistema mejor
conocido es el que controla la calidad de plegado de las
N-glicoproteínas, las cuales dan cuenta de cerca de un cuarto de las
proteínas expresadas por las células eucariotas. El componente central
del sistema de QC de glicoproteínas es la enzima UDP-Glc:glicoproteína
glucosiltransferasa (UGGT). Esta proteína residente del retículo
endoplásmico reconoce aquellas glicoproteínas con una conformación
defectuosa, modificándolas mediante la unión covalente de una molécula de
glucosa. Mediante una combinación de experimentos biofísicos, de química
de proteínas y de enzimología, recientemente pudimos definir
determinantes estructurales que son reconocidos por la UGGT. La enzima es
capaz de sensar la exposición de aminoácidos hidrofóbicos,
preferentemente cuando están presentes en intermediarios colapsados de
plegado. Por otra parte, se determinó que la UGGT puede controlar el
ensamblado de estructuras oligoméricas. Estas observaciones in vitro
fueron verificadas in vivo, en donde se estableció que la UGGT participa
del control de calidad de plegado durante etapas avanzadas luego de la
síntesis proteica.